血紅蛋白與氧結(jié)合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結(jié)合,與氧結(jié)合之后的珠蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,造成整個血紅蛋白結(jié)構(gòu)的變化,這種變化使得第二個氧分子相比于第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結(jié)合,而它的結(jié)合會進一步促進第三個氧分子的結(jié)合,以此類推直到構(gòu)成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結(jié)合。而在組織內(nèi)釋放氧的過程也是這樣,一個氧分子的離去會刺激另一個的離去,直到完全釋放所有的氧分子,這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應(yīng)。
血紅素分子結(jié)構(gòu)由于協(xié)同效應(yīng),血紅蛋白與氧氣的結(jié)合曲線呈S形,在特定范圍內(nèi)隨著環(huán)境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結(jié)合率有一個劇烈變化的過程,生物體內(nèi)組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側(cè),因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結(jié)合,在體內(nèi)其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子??墒钱敪h(huán)境中的氧氣含量很高或者很低的時候,血紅蛋白的氧結(jié)合曲線非常平緩,氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結(jié)合率發(fā)生顯著變化,因此健康人即使呼吸純氧,血液運載氧的能力也不會有顯著的提高,從這個角度講,對健康人而言吸氧的所產(chǎn)生心理暗示要遠遠大于其生理作用。
除了運載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結(jié)合,結(jié)合的方式也與氧完全一樣,所不同的只是結(jié)合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結(jié)合就很難離開,這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其他與這些物質(zhì)結(jié)合能力更強的物質(zhì)來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。
血紅素和珠蛋白構(gòu)成的綴合蛋白質(zhì),是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧,也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵,其中4個與血紅素的環(huán)狀結(jié)構(gòu)相連,并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質(zhì)部分相連,還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基(α2β2),每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈(含141個氨基酸殘基)和β鏈(含146個氨基酸殘基)的氨基酸序列已確定,也已用X射線衍射結(jié)構(gòu)分析測定其四級結(jié)構(gòu)。血紅蛋白基因的點突變導(dǎo)致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白,其中只有一小部分引起疾病發(fā)生,最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。
在血紅蛋白中,血紅素輔基的Fe2+能可逆載氧,載氧時Fe2+的狀態(tài)為低自旋,半徑較小,能嵌入卟啉環(huán)的平面內(nèi),呈六配位。而脫氧后,F(xiàn)e2+呈高自旋態(tài),半徑較大,不能嵌入卟啉環(huán)的平面中,高出平面70-80pm,F(xiàn)e-N距離220pm,為五配位。