在補體固有成分和調(diào)節(jié)蛋白中，共有6個絲氨酸蛋白酶（原）。即：C1r、Cls、C2、B因子（Bf）、D因子和I因子醫(yī)學(xué)教育|網(wǎng)。它們除彼此在氨基酸序列上有同源性外，還與非補體性絲氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶和糜蛋白酶）高度同源。但C2和Bf的催化部位比常見的絲氨酸蛋白酶約多210個氨基酸殘基。在6個補體性絲氨酸蛋白酶中，C1r和C1s，C2和Bf又具有更大的相似性。

　　C1r和C1s均為單鏈長形結(jié)構(gòu)，兩端呈球形似啞鈴狀，分子量均為85kDa.二者除在C端有共同的絲氨酸蛋白酶結(jié)構(gòu)功能域外，其N端有約450個氨基酸彼此同源。均含有2個拷貝的SCR和1個拷貝的EGF前體結(jié)構(gòu)功能域。

　　C2和Bf均為單肽鏈糖蛋白，它們除在形成兩條補體激活途徑中和C3轉(zhuǎn)化酶方面十分相似外，在合成部位、合成途徑、分子大小、亞單位結(jié)構(gòu)、半胱氨酸位置及數(shù)目，以及保守殘基替代及活性部位等方面也有很大的相似性。C2和Bf分子中相同的結(jié)構(gòu)功能域是均有3個CSR、1個與vonWillebrand因子（vWF）共同的氨基酸序列和1個絲氨酸蛋白酶結(jié)構(gòu)功能域。